Strukturelle und funktionelle Untersuchung des Myelinproteins 36K aus dem ZNS der Regenbogenforelle (Oncorhynchus mykiss)

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Titel: Strukturelle und funktionelle Untersuchung des Myelinproteins 36K aus dem ZNS der Regenbogenforelle (Oncorhynchus mykiss)
Autor(en): Moll, Wolfgang
Erstgutachter: Apl. Prof. Dr. Gunnar Jeserich
Zweitgutachter: Apl. Prof. Dr. Richard Wagner
Zusammenfassung: Die schnelle, sog. Saltatorische Erregungsleitung bei den Vertebraten wird durch eine kompakte, um das Axon gewickelte isolierende Schicht, dem Myelin, ermöglicht. Diese Myelinhülle wird von spezialisierten Gliazellen gebildet. Bei der Myelinisisierung wickeln sich deren abgeflachte Membranfortsätze mehrfach konzentrisch um die Axone und bilden nach Verdichtung die typische kompakte, multi-lammelare Struktur des Myelins. Innerhalb dieser Struktur unterscheidet man zwei unterschiedliche Bereiche: Die aus der extrazellulären Apposition gebildete Intraperiod Line und die aus der cytosolischen Apposition gebildete Major Dense Line . Ausschließlich innerhalb der Major Dense Line des ZNS der Fische findet man ein Protein, das nach seinem Molekulargewicht als 36K bezeichnet wird. Es ist nicht glykolisiert und scheint mit der Myelinmembran assoziiert zu sein. Immunologische Untersuchungen zeigten, dass 36K mit keinem der polyklonalen Antikörper gegen eines der bekannten Myelinproteine reagierte. Ebenso zeigten erste Datenbank-Analysen überraschenderweise keine Homologien zu den Myelinproteinen, sondern zu den NAD(P)(H)-abhängigen Oxidoreduktasen. Im Rahmen der vorliegenden Arbeit wurde versucht über einen Dehydrogenase-Assay sowohl eine entsprechende Aktivität als auch ein mögliches Substrat zu identifizieren. Alternativ wurde für das membranassoziierte 36K, das neben IP1 & 2 und Basischen Myelinprotein (MBP) eines der Hauptmyelinproteine im ZNS der Fische darstellt, eine Funktion als Strukturprotein innerhalb der Major Dense Line vermutet. Aufgrund der Sequenzähnlichkeiten von 36K zu den NAD(P)(H)-abhängigen Oxidoreduktasen wurde dabei auch die Beeinflussbarkeit durch Nukleotide geprüft. Des Weiteren wurde im Rahmen dieser Dissertation erstmals versucht, Protein-Komplexe aus dem ZNS-Myelin nativ aufzutrennen und deren Komponenten zu identifizieren.
URL: https://repositorium.ub.uni-osnabrueck.de/handle/urn:nbn:de:gbv:700-2005010719
Schlagworte: Myelin; Major Dense Line; 36K; Dehydrogenase-Assay; Strukturprotein; Protein-Komplexe
Erscheinungsdatum: 7-Jan-2005
Enthalten in den Sammlungen:FB05 - E-Dissertationen

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