In vivo Lokalisations- und Interaktionsstudien der Sensorkinase KdpD aus Escherichia coli
Bitte benutzen Sie diese Kennung, um auf die Ressource zu verweisen:
https://osnadocs.ub.uni-osnabrueck.de/handle/urn:nbn:de:gbv:700-2009020218
https://osnadocs.ub.uni-osnabrueck.de/handle/urn:nbn:de:gbv:700-2009020218
Langanzeige der Metadaten
DC Element | Wert | Sprache |
---|---|---|
dc.contributor.advisor | Prof. Dr. Karlheinz Altendorf | |
dc.creator | Feuerbaum, Eva-Anne | |
dc.date.accessioned | 2010-01-30T14:48:55Z | |
dc.date.available | 2010-01-30T14:48:55Z | |
dc.date.issued | 2009-01-30T10:08:25Z | |
dc.date.submitted | 2009-01-30T10:08:25Z | |
dc.identifier.uri | https://osnadocs.ub.uni-osnabrueck.de/handle/urn:nbn:de:gbv:700-2009020218 | - |
dc.description.abstract | In dieser Arbeit konnten mittels des BACTH-Systems Interaktionen des kompletten KdpD Proteins sowie der N-terminalen Domäne (KdpD1-395) mit den N- und C-terminalen (KdpD396-894) Domänen von KdpD nachgewiesen werden. Darüber hinaus wurde der Zusammenhang zwischen dem Interaktionsverhalten und den Phänotypen bestimmter Punktmutations- und Deletionsmutanten von KdpD untersucht, jedoch konnte eine solche Abhängigkeit nicht bestätigt werden. Die Lokalisation von KdpD-GFP wurde in dem kdpD-Teildeletionsstamm TKV2208 untersucht, in dem sich das Hybridprotein membrangebunden in einem gepunkteten Verteilungsmuster entlang des Zellkörpers nachweisen lässt. Besonders interessant ist das häufige Vorkommen spiralförmiger KdpD-GFP Strukturen, welche sich entlang des Zellkörpers zeigen. Daher wurde eine Beeinflussung der Lokalisation von KdpD-GFP durch MreB vermutet. Eine Behandlung der Zellen mit der Verbindung A22 veränderte die Proteinverteilung jedoch nicht. Daher ist anzunehmen, dass die KdpD-GFP Lokalisation in E. coli MreB-unabhängig erfolgt. Des Weiteren wurde eine Beeinflussung der Lokalisation des Hybridproteins durch das Penicillin-Bindeprotein 3 in Erwägung gezogen. Um diese Möglichkeit zu evaluieren wurde PBP3 mit Cephalexin spezifisch gehemmt. Jedoch konnte kein Unterschied zur vorher aufgeführten Lokalisation von KdpD-GFP beobachtet werden. Ein weiterer Aspekt der Lokalisationsstudien war, ob Cardiolipin einen Einfluss auf die KdpD-GFP Lokalisation hat. Für diese Fragestellung wurde der Stamm UE54 benutzt, welcher kein Cardiolipin synthetisieren kann. Es konnte gezeigt werden, dass Cardiolipin keinen Einfluss auf die Lokalisation von KdpD-GFP zu haben scheint. Darüber hinaus wurde die Abhängigkeit der KdpD-GFP Lokalisation von SecB und SecG mittels Deletionsmutanten getestet. Die Deletion dieser beiden Sec-Translokationsproteine führte jedoch zu keiner Veränderung der Lokalisation von KdpD-GFP. | ger |
dc.language.iso | ger | |
dc.subject | KdpD | |
dc.subject | Interaktion | |
dc.subject | Lokalisation | |
dc.subject.ddc | 570 - Biowissenschaften, Biologie | ger |
dc.title | In vivo Lokalisations- und Interaktionsstudien der Sensorkinase KdpD aus Escherichia coli | ger |
dc.type | Dissertation oder Habilitation [doctoralThesis] | - |
thesis.location | Osnabrück | - |
thesis.institution | Universität | - |
thesis.type | Dissertation [thesis.doctoral] | - |
thesis.date | 2008-11-27T12:00:00Z | - |
elib.elibid | 854 | - |
elib.marc.edt | jost | - |
elib.dct.accessRights | a | - |
elib.dct.created | 2009-01-12T13:56:02Z | - |
elib.dct.modified | 2009-01-30T10:08:25Z | - |
dc.contributor.referee | Prof. Dr. Achim Paululat | |
dc.subject.dnb | 32 - Biologie | ger |
vCard.ORG | FB5 | ger |
Enthalten in den Sammlungen: | FB05 - E-Dissertationen |
Dateien zu dieser Ressource:
Datei | Beschreibung | Größe | Format | |
---|---|---|---|---|
E-Diss854_thesis.pdf | Präsentationsformat | 11,96 MB | Adobe PDF | E-Diss854_thesis.pdf Öffnen/Anzeigen |
Alle Ressourcen im Repositorium osnaDocs sind urheberrechtlich geschützt, soweit nicht anderweitig angezeigt. rightsstatements.org