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Zur Regulation der Proteintranslokase des Endoplasmatischen Retikulums in Eukaryoten

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https://osnadocs.ub.uni-osnabrueck.de/handle/urn:nbn:de:gbv:700-2009062419
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DC ElementWertSprache
dc.contributor.advisorapl. Prof. Dr. Richard Wagner
dc.creatorErdmann, Frank
dc.date.accessioned2010-01-30T14:49:20Z
dc.date.available2010-01-30T14:49:20Z
dc.date.issued2009-06-22T09:22:52Z
dc.date.submitted2009-06-22T09:22:52Z
dc.identifier.urihttps://osnadocs.ub.uni-osnabrueck.de/handle/urn:nbn:de:gbv:700-2009062419-
dc.description.abstractIm Rahmen der vorliegenden Arbeit wurde eine mögliche Beteiligung der Protein-Translokase des Endoplasmatischen Retikulums aus Canis familiaris an der Vermittlung eines passiven Calcium-Ausstromes aus dem ER-Lumen untersucht. Der Sec61-Komplex konstituiert eine ionenpermeable Pore im Translokon des Endoplasmatischen Retikulums. Der Kanal zeigt eine hohe Dynamik im Schaltverhalten mit einer Vielzahl von Unterleitwerten, deren Mittelwerte gut mit publizierten Daten übereinstimmen. Zudem besitzt die Pore eine geringe Anionenselektivität in Experimenten mit KCl-Lösungen. Unter Verwendung von CaCl2- und MgCl2-Elektrolyten steigt diese deutlich an, was in vivo den Sec61-vermittelten, passiven Calcium-Ausstrom aus dem ER limitieren kann. Calmodulin (CaM) konnte im Rahmen der vorliegenden Arbeit als potenter Effektor des Sec61-Kanales identifiziert werden. Das Protein vermittelt ein Calcium-abhängiges, nahezu vollständiges Schließen des Kanals, während Calcium-freies ApoCalmodulin keinen Effekt auf den Offenzustand hat. Mittels Fluoreszenz-Korrelations-Spektroskopie konnte gezeigt werden, dass ein IQ-Motiv als putative Calmodulin-Bindestelle im cytosolischen N-Terminus der Sec61alpha-Untereinheit Ca2 -CaM mit nanomolarer Affinität bindet, eine Interaktion mit ApoCaM hingegen erst bei wesentlich höheren Konzentrationen stattfindet. Die CaM-vermittelte, negative Feedback-Regulation des Sec61-Komplexes durch Calcium legt einen CDI- (calcium-dependent inactivation) Mechanismus nahe, der die Membranbarriere des Endoplasmatischen Retikulums auch in Anwesenheit des weiten Translokonkanals aufrecht erhält.Vergleichende Experimente haben zudem ergeben, dass der Sec61-Kanal aus Saccharomyces cerevisiae im Hinblick auf die grundsätzlichen elektrophysiologischen Eigenschaften übereinstimmende Charakteristika mit dem Komplex aus Canis familiaris zeigt.ger
dc.language.isoger
dc.subjectCalcium-Signaling
dc.subjectTranslocon
dc.subjectSec61-Complex
dc.subjectCalmodulin
dc.subject.ddc570 - Biowissenschaften, Biologieger
dc.titleZur Regulation der Proteintranslokase des Endoplasmatischen Retikulums in Eukaryotenger
dc.typeDissertation oder Habilitation [doctoralThesis]-
thesis.locationOsnabrück-
thesis.institutionUniversität-
thesis.typeDissertation [thesis.doctoral]-
thesis.date2009-06-11T12:00:00Z-
elib.elibid906-
elib.marc.edtjost-
elib.dct.accessRightsa-
elib.dct.created2009-06-16T11:08:57Z-
elib.dct.modified2009-06-22T09:22:52Z-
dc.contributor.refereePD Dr. Martin Jung
dc.contributor.refereeDr. Stefan Walter
dc.contributor.refereePD Dr. Thomas Rauen
dc.subject.dnb32 - Biologieger
vCard.ORGFB5ger
Enthalten in den Sammlungen:FB05 - E-Dissertationen

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